Imunoglobuline: structură, tipuri și funcții

Imunoglobulinele sunt molecule care fac limfocite B și celule plasmatice care ajută la apărarea organismului. Acestea constau într-o biomolecule glicoproteinice aparținând sistemului imunitar. Acestea sunt una dintre cele mai abundente proteine din serul de sânge, după albumină.

Anticorpul este un alt nume pe care l-au primit imunoglobulinele și sunt considerate globuline datorită comportamentului lor în electroforeza serului de sânge care le conține. Moleculă de imunoglobulină poate fi simplă sau complexă, în funcție de prezentarea ei ca monomer sau polimerizată.

Structura comună a imunoglobulinelor este similară cu litera "Y". Există cinci tipuri de imunoglobuline care prezintă diferențe morfologice, funcționale și de localizare în organism. Diferențele structurale ale anticorpilor nu sunt în formă, ci în compoziția lor; Fiecare tip are un obiectiv specific.

Răspunsul imunologic promovat de imunoglobuline este foarte specific și este un mecanism extrem de complex. Stimularea secreției sale de către celule este activată în prezența agenților străini în organism, ca o bacterie. Funcția imunoglobulinei va fi să se lege de elementul străin și să o elimine.

Imunoglobulinele sau anticorpii pot fi prezenți atât în sânge, cât și în suprafața membranară a organelor. Aceste biomolecule reprezintă elemente importante în sistemul de apărare al corpului uman.

structură

Structura anticorpilor conține aminoacizi și carbohidrați, oligozaharidele. Prezența predominantă a aminoacizilor, cantitatea și distribuția lor determină structura imunoglobulinei.

Ca toate proteinele, imunoglobulinele au structuri primare, secundare, terțiare și cuaternare, determinând aspectul lor tipic.

Având în vedere numărul de aminoacizi pe care îl prezintă, imunoglobulinele au două tipuri de lanț: lanțul greu și lanțul ușor. În plus, conform secvenței de aminoacizi din structura sa, fiecare dintre lanțuri are o regiune variabilă și o regiune constantă.

Lanțuri grele

Lanțurile grele de imunoglobuline corespund unităților de polipeptidă constând din 440 secvențe de aminoacizi.

Fiecare imunoglobulină are 2 lanțuri grele și fiecare dintre acestea are o regiune variabilă și o regiune constantă. Regiunea constantă are 330 de aminoacizi și secvența variabilă de 110 aminoacizi.

Structura lanțului greu este diferită pentru fiecare imunoglobulină. Acestea reprezintă un total de 5 tipuri de lanț greu care determină tipurile de imunoglobuline.

Tipurile de lanț greu sunt identificate prin literele grecești γ, μ, α, ε, δ pentru imunoglobulinele IgG, IgM, IgA, IgE și, respectiv, IgD.

Regiunea constantă a lanțurilor grele ε și μ este formată din patru domenii, în timp ce cele corespunzătoare lui α, γ, δ au trei. Apoi, fiecare regiune constantă va fi diferită pentru fiecare tip de imunoglobulină, dar comună imunoglobulinelor de același tip.

Regiunea variabilă a lanțului greu este formată dintr-un singur domeniu de imunoglobulină. Această regiune are o secvență de 110 aminoacizi și va fi diferită în funcție de specificitatea anticorpului pentru un antigen.

În structura lanțurilor grele se observă o angulare sau flexiune - numită balama - care reprezintă zona flexibilă a lanțului.

Lanțuri ușoare

Lanțurile ușoare de imunoglobuline sunt polipeptide constând din aproximativ 220 de aminoacizi. Există două tipuri de lanț ușor la om: kappa (κ) și lambda (λ), ultimii cu patru subtipuri. Domeniile constante și variabile posedă secvențe de câte 110 aminoacizi fiecare.

Un anticorp poate avea două catene ușoare κ (κκ) sau o pereche de lanțuri λ (λλ), dar nu este posibil să fie unul din fiecare tip în același timp.

Segmentele Fc și Fab

Deoarece fiecare imunoglobulină are o formă asemănătoare "Y", ea poate fi împărțită în două segmente. Segmentul "inferior", baza, se numește fracțiunea cristalizabilă sau Fc; în timp ce brațele "Y" formează Fab sau fracția care leagă antigenul. Fiecare dintre aceste secțiuni structurale ale imunoglobulinei are o funcție diferită.

Segmentul Fc

Segmentul Fc posedă două sau trei domenii constante ale lanțurilor grele de imunoglobulină.

Fc se poate lega de proteine sau de un receptor specific în bazofile, eozinofile sau celulele mastocite, deci induce răspunsul imun specific care va elimina antigenul. Fc corespunde terminalului carboxil al imunoglobulinei.

Segment Fab

Segmentul Fab sau segmentul unui anticorp conține domeniile variabile la capete, în plus față de domeniile constante ale lanțurilor grele și ușoare.

Domeniul constant al lanțului greu este continuat cu domeniile segmentului Fc care formează balama. Corespunde capătului amino-terminal al imunoglobulinei.

Importanța segmentului Fab este că permite unirea cu antigeni, substanțe ciudate și potențial nocive.

Domeniile variabile ale fiecărei imunoglobuline garantează specificitatea acestora pentru un antigen dat; această caracteristică permite chiar utilizarea acesteia în diagnosticul bolilor inflamatorii și infecțioase.

tip

Imunoglobulinele cunoscute până acum au un lanț greu specific, care este constant pentru fiecare dintre acestea și diferența dintre celelalte.

Există cinci varietăți de lanțuri grele care determină cinci tipuri de imunoglobuline, ale căror funcții sunt diferite.

Imunoglobulina G (IgG)

Imunoglobulina G este cea mai numeroasă varietate. Are un lanț greu gama și este prezentat în formă unimoleculară sau monomerică.

IgG este cel mai abundent atât în serul de sânge cât și în cel al țesuturilor. Modificările minore în secvența de aminoacizi a catenei sale grele determină împărțirea în subtipuri: 1, 2, 3 și 4.

Imunoglobulina G are o secvență de 330 aminoacizi în segmentul Fc și o greutate moleculară de 150.000, din care 105.000 corespund lanțului său greu.

Imunoglobulina M (IgM)

Imunoglobulina M este un pentamer a cărui lanț greu este μ. Greutatea sa moleculară este ridicată, aproximativ 900.000.

Secvența de aminoacizi a lanțului său greu este de 440 în fracția sa Fc. Se găsește predominant în serul de sânge, reprezentând 10 până la 12% din imunoglobuline. IgM are un singur subtip.

Imunoglobulina A (IgA)

Aceasta corespunde tipului de lanț greu α și reprezintă 15% din imunoglobulinele totale. IgA se găsește atât în sânge, cât și în secreții, inclusiv laptele matern, sub formă de monomer sau dimer. Greutatea moleculară a acestei imunoglobuline este de 320.000 și are două subtipuri: IgA1 și IgA2.

Imunoglobulina E (IgE)

Imunoglobulina E este constituită din tipul e de lanț greu și este foarte scăzută în ser, în jur de 0, 002%.

IgE are o greutate moleculară de 200.000 și este prezent ca monomer în principal în ser, mucus nazal și saliva. Este, de asemenea, obișnuit să se găsească această imunoglobulină în bazopilii și celulele mastocite.

Imunoglobulina D (IgD)

Varietatea lanțului greu δ corespunde imunoglobulinei D, care reprezintă 0, 2% din imunoglobulinele totale. IgD are o masă moleculară de 180.000 și este structurată sub forma unui monomer.

Ea este legată de limfocitele B, atașate la suprafața acestora. Cu toate acestea, funcția IgD nu este clară.

Modificarea tipului

Imunoglobulinele pot suferi o schimbare de tip structural datorită necesității de apărare împotriva unui antigen.

Această modificare se datorează funcției limfocitelor B de a produce anticorpi prin proprietatea imunității adaptive. Schimbarea structurală este în regiunea constantă a lanțului greu, fără a modifica regiunea variabilă.

O schimbare de tip sau de clasă poate determina un IgM să treacă IgG sau IgE și acest lucru are loc ca un răspuns indus de interferonul gamma sau interleukinele IL-4 și IL-5.

funcții

Rolul jucat de imunoglobuline în sistemul imunitar este de o importanță vitală pentru apărarea organismului.

Imunoglobulinele fac parte din sistemul imunitar umoral; adică sunt substanțe secretate de celule pentru protecție împotriva agenților patogeni sau dăunători.

Ele oferă un mijloc eficient de apărare, eficient, specific și sistematizat, fiind de mare valoare ca parte a sistemului imunitar. Ei au funcții generale și specifice în cadrul imunității:

Funcții generale

Anticorpii sau imunoglobulinele îndeplinesc ambele funcții independente și acționează răspunsurile efectoare și secretorii mediate de celulă.

Legarea antigen-anticorp

Imunoglobulinele au funcția de legare la agenții antigenici într-o manieră specifică și selectivă.

Formarea complexului antigen-anticorp este principala funcție a unei imunoglobuline și, prin urmare, este răspunsul imunologic care poate opri acțiunea antigenului. Fiecare anticorp se poate lega la două sau mai multe antigene în același timp.

Funcțiile efectorului

De cele mai multe ori, complexul antigen-anticorp servește ca începutul activării răspunsurilor celulare specifice sau inițierea unei secvențe de evenimente care determină eliminarea antigenului. Cele două răspunsuri cele mai comune ale efectoarelor sunt legarea celulară și activarea complementului.

Legarea celulelor depinde de prezența receptorilor specifici pentru segmentul Fc al imunoglobulinei, odată ce a fost legat de antigen.

Celule precum mastocitele, eozinofilele, bazofilele, limfocitele și fagocitele posedă acești receptori și asigură mecanismele de eliminare a antigenului.

Activarea cascadei complementului este un mecanism complex care presupune începutul unei secvențe, motiv pentru care rezultatul final este secreția de substanțe toxice care elimină antigeni.

Funcții specifice

În primul rând, fiecare tip de imunoglobulină dezvoltă o funcție specifică de apărare:

Imunoglobulina G

- Imunoglobulina G asigură cea mai mare parte a aparatelor împotriva agenților antigenici, inclusiv a bacteriilor și a virușilor.

- IgG activează mecanisme cum ar fi completarea și fagocitoza.

- Constituirea de IgG specific pentru un antigen este durabilă.

- Singurul anticorp pe care mama îl poate transfera copiilor în timpul sarcinii este IgG.

Imunoglobulina M

- IgM este anticorpul de reacție rapidă la agenții nocivi și infecțioși, deoarece asigură acțiune imediată până când este înlocuită cu IgG.

- Acest anticorp activează răspunsurile celulare încorporate în membrana limfocitelor și răspunsurile umorale ca complement.

- Este prima imunoglobulină care sintetizează ființa umană.

Imunoglobulina A

- Acționează ca o barieră de apărare împotriva agenților patogeni, care se află pe suprafețele membranelor mucoase.

- Este prezentă în mucoasa respiratorie, în sistemul digestiv, în tractul urinar și, de asemenea, în secreții precum saliva, mucus nazal și lacrimi.

- Deși activarea complementului este scăzută, poate fi asociată cu lizozimele pentru a elimina bacteriile.

- Prezența imunoglobulinei D în laptele matern și în colostru permite unui nou-născut să-l dobândească în timpul alăptării.

Imunoglobulina E

- Imunoglobulina E oferă un mecanism puternic de apărare împotriva antigenilor producătoare de alergii.

- Interacțiunea dintre IgE și un alergen va determina ca substanțele inflamatorii să apară responsabile de simptomele alergiilor, cum ar fi strănutul, tusea, urticaria, lacrimile și mucusul nazal.

- IgE poate fi de asemenea cuplat la suprafața paraziților prin intermediul segmentului său Fc, producând o reacție care provoacă moartea acestora.